În ce sunt incluse polipeptidele? Ce este o polipeptidă, structura lanțului și legătura peptidică. Legarea aminoacizilor între ei

Polipeptidele sunt proteine ​​care au un grad ridicat de condensare. Sunt răspândite în rândul organismelor de origine vegetală și animală. Adică aici vorbim despre componente care sunt obligatorii. Sunt extrem de diverse și nu există o linie clară între astfel de substanțe și proteinele obișnuite. Dacă vorbim despre diversitatea unor astfel de substanțe, atunci trebuie remarcat faptul că, atunci când se formează, cel puțin 20 de aminoacizi de tip protenogen sunt implicați în acest proces, iar dacă vorbim despre numărul de izomeri, atunci ei pot fi nedefinită.

Acesta este motivul pentru care moleculele de tip proteine ​​au atât de multe posibilități care sunt aproape nelimitate când vine vorba de multifuncționalitatea lor. Deci, este clar de ce proteinele sunt numite principalele tuturor viețuitoarelor de pe Pământ. Proteinele sunt, de asemenea, numite una dintre cele mai complexe substanțe care au fost formate vreodată de natură și sunt, de asemenea, foarte unice. La fel ca și proteinele, proteinele contribuie la dezvoltarea activă a organismelor vii.

Ca sa fim cat mai specifici, vorbim de substante care sunt biopolimeri pe baza de aminoacizi care contin cel putin o suta de reziduuri de tipul aminoacizi. Mai mult decât atât, aici există și o diviziune - există substanțe care aparțin grupului cu molecul scăzut, ele includ doar câteva zeci de reziduuri de aminoacizi, există și substanțe care aparțin grupelor cu molecularitate înaltă, conțin semnificativ mai multe astfel de reziduuri. O polipeptidă este o substanță care se distinge cu adevărat printr-o mare diversitate în structura și organizarea sa.

Grupuri de polipeptide

Toate aceste substanțe sunt împărțite în mod convențional în două grupuri, această diviziune ia în considerare caracteristicile structurii lor, care au un impact direct asupra funcționalității lor:

• Primul grup include substanțe care diferă într-o structură tipică a proteinei, adică aceasta include un lanț liniar și aminoacizii înșiși. Ele se găsesc în toate organismele vii, iar substanțele cu activitate hormonală crescută prezintă cel mai mare interes aici.
• În ceea ce privește al doilea grup, iată acei compuși a căror structură nu are cele mai tipice caracteristici pentru proteine.

Ce este un lanț polipeptidic

Lanțul polipeptidic este o structură proteică care include aminoacizi, toți fiind strâns legați de compuși de tip peptidic. Dacă vorbim despre structura primară, atunci vorbim despre cel mai simplu nivel de structură al unei molecule de tip proteină. Această formă organizatorică se caracterizează printr-o stabilitate sporită.

Când în celule încep să se formeze legături peptidice, primul lucru care se activează este gruparea carboxil a unui aminoacid și abia atunci începe legătura activă cu un alt grup similar. Adică, lanțurile polipeptidice sunt caracterizate de fragmente alternante constant ale unor astfel de legături. Există o serie de factori specifici care au un impact semnificativ asupra formei structurii de tip primar, dar influența lor nu se limitează la aceasta. Există o influență activă asupra acelor organizații ale unui astfel de lanț care au cel mai înalt nivel.

Dacă vorbim despre caracteristicile acestei forme organizaționale, acestea sunt următoarele:

• există o alternanță regulată a structurilor aparținând tipului rigid;
• Există zone care au mobilitate relativă, acestea au capacitatea de a se roti în jurul legăturilor. Caracteristicile de acest fel influențează modul în care lanțul polipeptidic se potrivește în spațiu. Mai mult, diferite tipuri de probleme organizaționale pot apărea cu lanțurile de peptide sub influența multor factori. Poate exista o detașare a uneia dintre structuri, atunci când peptidele formează un grup separat și sunt separate dintr-un lanț.

Structura secundară a proteinei

Aici vorbim despre o variantă de așezare a lanțului în așa fel încât o structură ordonată să devină posibilă datorită legăturilor de hidrogen dintre grupurile de peptide ale unui lanț cu aceleași grupe ale altui lanț. Dacă luăm în considerare configurația unei astfel de structuri, aceasta poate fi:

1. Tip spiralat, acest nume vine de la forma sa unică.
2. Tip pliat stratificat.

Dacă vorbim despre un grup elicoidal, atunci aceasta este o structură proteică care se formează sub forma unui helix, care se formează fără a depăși un lanț de tip polipeptidic. Dacă vorbim despre aspect, acesta este în multe privințe similar cu o spirală electrică obișnuită, care se găsește în plăcile care funcționează cu electricitate.

În ceea ce privește structura stratificată, aici lanțul se distinge printr-o configurație curbă formarea sa se realizează pe baza legăturilor de tip hidrogen, iar aici totul este limitat la limitele unei secțiuni ale unui lanț specific.

Ce este o polipeptidă

O polipeptidă este o substanță chimică constând dintr-un lanț lung de aminoacizi legați prin legături peptidice. Polipeptidele sunt proteine.

Desenați o poliptidă folosind zece aminoacizi diferiți

Fen - Ser - Ocru - Ley - Tre - Asn - Ala - Glu - Arg - Val

De ce este codul genetic degenerat?

Codul genetic este degenerat, adică. Majoritatea aminoacizilor sunt codificați de mai mult de un codon. De exemplu, fenilalanina (Phe) este codificată de doi codoni -UUU și UUC. Codonii care specifică același aminoacid se numesc codoni sinonimi. Degenerarea codului se exprimă de obicei prin faptul că, pentru codonii care definesc același aminoacid, primele două baze sunt fixate, iar a treia poziție poate fi ocupată de una dintre două, trei sau patru baze diferite. În special, codonii cu una dintre cele două pirimidine (C sau U) în poziţia a treia sunt întotdeauna sinonimi, în timp ce codonii cu una dintre cele două purine (A sau G) în poziţia a treia sunt doar uneori sinonimi. Diferențele la toate cele trei poziții sunt observate doar în unele cazuri (de exemplu, UCG și AGU ambele codifică Ser).

Polipeptide, proteine

Rolul biologic al proteinelor și polipeptidelor

Polipeptidele și proteinele sunt principalele substanțe ale unui organism viu. „Viața este o formă de existență a corpurilor proteice” (F. Engels). Rolul lor în metabolism este unic, îndeplinesc toate funcțiile de bază ale metabolismului:

1) Proteine ​​– material plastic al țesuturilor;

2) Proteina este unul dintre cele trei tipuri de nutrienți de care are nevoie organismul;

3) Structurile proteice sunt cheie în compoziția enzimelor - catalizatori biochimici, „motoare” metabolismului;

4) Hormonii și substanțele care reglează căile transformărilor biochimice sunt în principal polipeptide și proteine. Receptorii tisulare pentru hormoni, bioregulatori și medicamente sunt, de asemenea, structuri proteice.

Structura primară a polipeptidelor și proteinelor

Polipeptide și proteine - Aceștia sunt polimeri formați din reziduuri de aminoacizi legate între ele prin legături peptidice.

Se crede în mod convențional că polipeptidele sunt polimeri care conțin până la 100 de resturi de aminoacizi sunt proteine; Oligopeptidele sunt deosebit de proeminente - până la 10 reziduuri de aminoacizi.

Polipeptidele și proteinele se formează ca rezultat al policondensării α-aminoacizilor:

Proprietățile fizico-chimice ale polipeptidelor și proteinelor

Moleculele de polipeptide și proteine ​​conțin grupări ionice carboxil și amino și, ca și aminoacizii, poartă întotdeauna o sarcină electrică, semnul și mărimea căreia depind de pH-ul soluției.

Toate polipeptidele și proteinele sunt caracterizate de un anumit punct izoelectric (pI) - valoarea pH-ului la care sarcina totală a moleculei este zero.

Dacă pH-ul soluției de mai jos punct izoelectric (pH< pI), то молекула в целом имеет pozitivîncărca.

Dacă pH-ul soluției superior punct izoelectric (pH > pI), atunci molecula în ansamblu are negativîncărca.

Dacă numărul de grupări carboxil și amino din moleculă este același, atunci punctul izoelectric al substanței se află în regiunea neutră a pH-ului (pI = 7). Acest neutru polipeptide.

Dacă molecula este dominată de grupări carboxil, atunci izoelectricul

punctul se află în regiunea acidului pH (pI< 7). Это acru polipeptide.

Dacă în moleculă predomină grupările amino, atunci punctul izoelectric este situat în regiunea principală a pH-ului (pI > 7). Acest de bază polipeptide.

Solubilitatea polipeptidelor în apă depinde de greutatea moleculară a acestora.

Oligopeptidele și polipeptidele cu greutate moleculară mică, precum aminoacizii, sunt foarte solubile în apă.

Proteinele cu greutate moleculară mare formează soluții coloidale. Solubilitatea lor depinde de pH (adică de sarcina moleculei). La punctul izoelectric, solubilitatea proteinei este minimă și precipită. Când sunt acidulate sau alcalinizate, moleculele se încarcă din nou și precipitatul se dizolvă.

Structura spațială a proteinelor și polipeptidelor

Polipeptidele și proteinele cu greutate moleculară mare, pe lângă structura primară, au niveluri mai ridicate de organizare spațială - structuri secundare, terțiare și cuaternare.

GRUP PEPTIDE

Structura secundară

1) α-helix

Structura grupului de peptide determină structura spațială a lanțului polipeptidic.

L. Pauling (1950) a arătat prin calcul că pentru un lanț α-polipeptidic una dintre cele mai probabile structuri este un α-piral de dreapta. Acest lucru a fost în curând confirmat experimental prin analiza structurală cu raze X:

Între C=O al primului și N-H al celui de-al 5-lea reziduu de aminoacizi se formează legături de hidrogen, îndreptate aproape paralel cu axa helixului, ele țin împreună; Radicalii laterali R sunt localizați de-a lungul periferiei helixului.

2) structura β-sheet

În acest tip de structură secundară, lanțurile polipeptidice întinse unul de-a lungul celuilalt formează legături de hidrogen între ele:

Multe proteine ​​au o structură secundară cu fragmente alternante de structură a-helix și β-foie.

Structura terțiară

Helixul α, fiind suficient de extins, se îndoaie și se pliază într-o bilă. Acest lucru se întâmplă ca urmare a interacțiunii radicalilor laterali destul de îndepărtați unul de celălalt. Se formează un globul:

Tipuri de interacțiuni care formează structura terțiară

1) Legături de hidrogen

2) Interacțiune ionică

3) Interacțiune hidrofobă

4) Legături disulfură

Structura cuaternară

Structura cuaternară este un agregat de subunități - globule. Este format din aceleași tipuri de interacțiuni ca și structura terțiară:

Structura cuaternară a proteinei Structura cuaternară a hemoglobinei

Unele proteine ​​complexe au o structură cuaternară - hemoglobina, unele enzime etc.

LITERATURĂ:

Principal

1. Tyukavkina N.A., Zurabyan S.E., Beloborodov V.L. si altele - Chimie organica (curs special), cartea 2 - Gutarda, M., 2008, p. 207-227.

2. Tyukavkina N.A., Baukov Yu.I – Chimie bioorganică – DROFA, M., 2007, p. 314-315, 345-369.

Conform teoriei peptidelor, lanțul polipeptidic este recunoscut ca baza structurii unei molecule de proteine. Acest lanț este construit din câteva zeci și uneori sute de reziduuri de aminoacizi legate prin legături peptidice.

Dovada. Sinteza polipeptidelor.

Veverițe– substanțe cu conținut de azot cu molecul mare, care se găsesc în celule, în principal în stare coloidală, adică într-o stare caracterizată de instabilitate extremă, a cărei compoziție depinde de proprietățile mediului.

Mrprotein depinde de numărul de aminoacizi din moleculă.

Proteinele sunt compuși monomoleculari.

Citocromul C – 104 reziduuri de aminoacizi, constanta Mr.

Legarea aminoacizilor între ei

Prima ipoteză despre structura proteinelor din 1888 de către Danilevsky cu soluții alcaline de CuSO 4, toate proteinele dau o culoare albastru-violet. O reacție similară este dată de peptone - un produs al descompunerii proteinelor de către enzimele protolitice, o reacție similară este dată de biuret:, diamida acidului malonic: Există conexiuni similare: C=O;N-H

În proteine, o legătură amidă, care se formează datorită interacțiunii grupării carboxil a primului aminoacid și grupării amino a unui alt aminoacid

iar proteinele în sine sunt polipeptide

Toate eforturile se reduc la: protejarea grupării amino și activarea grupării carboxil astfel încât ceea ce este necesar să reacționeze:

Aceasta este sinteza polipeptidei Fischer

2. Metoda lui Bergman, Sievers, Curtius.

Protecția Zerwes: esterul benzilic al acidului Cl - carbonic este utilizat pentru a proteja grupările amino.

Activare Curtius:

este necesar să se înlăture protecția de la primul aminoacid.

Granița dintre polipeptide și proteine ​​este trasată în mod arbitrar. Proteinele includ polipeptide cu o greutate moleculară de 6 mii sau mai mult și un număr de reziduuri de aminoacizi peste 50. Acest principiu de divizare se bazează pe capacitatea de a dializa prin membrane naturale.

O moleculă de proteină poate consta din unul sau mai multe lanțuri polipeptidice. Lanțurile pot fi conectate între ele prin legături covalente sau necovalente. Proteinele formate din două sau mai multe lanțuri polipeptidice care nu sunt interconectate prin legături covalente se numesc oligomerice. Lanțurile polipeptidice individuale din astfel de proteine ​​sunt numite protomeri; părți active funcțional ale proteinei - subunități.

2 Hemoglobina

HEMOGLOBINA - principal. veverițele respiră. ciclu, implicat în transferul de O2 de la organele respiratorii la țesuturi, iar în sens invers - CO2. Conținut în celulele roșii din sânge. În corpul uman există 5-6 litri de sânge, unde ½ ~1/3 sunt globule roșii, suspendate în plasma sanguină, care transportă zilnic.

Format din reticulocite.

Hemoglobina este o proteină complexă. Partea proteică este globină, partea neproteică este hem.

Globina constă din 4 lanțuri polipeptidice identice în perechi (α-2, β-2). Un lanț de resturi de aminoacizi 146β, celălalt de 141α.

Gemm – o structură aromatică plată care conține Fe, care este legată de 6 legături de coordonare pe de o parte cu globina, pe de altă parte cu atomii de azot ai inelelor hem pirrial, 1 cu atomul de azot al histidinei, 1 cu o moleculă de oxigen.

Oxihemoglobina = hemoglobina + O2. Legătura de coordonare cu oxigenul, valența fierului nu se modifică (II). Instabil. Această conexiune se formează ca urmare a creșterii presiunii parțiale a oxigenului în plămâni. În acest caz, structura terțiară a globinei se modifică. Devine confortabil de ținut

Hemoglobină – purtător de protoni și dioxid de carbon. Legarea O2 de hemoglobină este afectată de pH-ul mediului și de concentrația de CO2. Adăugarea de CO2 și H+ la Hb reduce capacitatea acestuia de a lega O2. În țesuturile periferice cu o scădere a pH-ului și o creștere a concentrației de CO 2 , afinitatea Hb pentru O 2 scade pe măsură ce se leagă CO 2 și protonii. CO 2 este eliberat în capilarele pulmonare iar pH-ul mediului în sânge crește, de aceea afinitatea Hb pentru O 2 crește (efectul Bohr).

Protonii se adaugă radicalilor histidină din poziţia 146 a lanţului β şi altor histidine din lanţul α. CO2 se atașează la grupul inel α-amino al fiecărui lanț polipeptidic Hb poate lega moleculele mici de CN și CO. Se leagă cu monoxidul de carbon (II) mai ușor decât cu oxigenul și se formează carboxihemoglobina. Sub influența unor agenți oxidanți otrăvitori (traducere Fe 2+ →Fe 3+), are loc oxidarea Hb în methemoglobină. Culoarea sângelui se schimbă în maro, nu tolerează O2, când crește, se observă dificultăți de respirație, oboseală ușoară, dureri de cap severe, vărsături, pierderea conștienței, ficatul devine mărit și o colorare gri-albastru a mucoase și piele. Agenți oxidanți: compuși nitro, org. compus nitro, compus amino (anilina, aminofenoli, aminohidrozină și derivații acestora: lustruire, vopsele), clorați, naftalenă, fenone. Vopsele redox: metilen, albastru.

Tratament . Introducerea de antidoturi - agenți reducători: glucoză, compuși sulhidril. (β – mercaptoetilalanină, compresie de oxigen (pernă de oxigen)).

Aceasta poate fi o condiție ereditară. Apare dacă într-unul dintre lanțurile α ale globinei există tirozină în loc de histidină la poziția 58. Tirozina favorizează formarea unei legături covalente în locul uneia coordonate, iar starea de oxidare a Fe 3+ este fixă

Oamenii au aproximativ 150 de tipuri de hemoglobine mutante. Anomalia apare la 1 din 10.000 de persoane.

Anemia celulelor secera. Aceasta este o boală ereditară, sub influența activității fizice dificultăți de respirație, taxicardie, ... apare în inimă. Conținutul de Hb din sânge scade. Apar boli asociate (rinichi, inimă, ficat). Globule roșii în formă de seceri. Ele devin fragile și eșuează rapid, înfundând capilarele. Transmis copiilor. Dacă doar unul dintre părinți este bolnav, copilul este purtător (1%), iar dacă este homozigot, atunci 50% din globulele roșii. Dintre africani, 20% sunt transportatori.

Boala endemică a africanilor este malaria, doar cele rotunde sunt convenabile pentru virus => populația principală s-a stins. 8% din populația de culoare sunt purtători ai genei. În lanțul β din poziția 6, în loc de acid glutamic (grup polar), există valină (grup nepolar). Valina este o zonă lipicioasă de care sunt atașate alte zone lipicioase → deformarea globulelor roșii.