Kas ir iekļauti polipeptīdi? Kas ir polipeptīds, ķēdes un peptīdu saites struktūra. Aminoskābju saistīšana viena ar otru

Polipeptīdi ir proteīni, kuriem ir augsta kondensācijas pakāpe. Tie ir plaši izplatīti gan augu, gan dzīvnieku izcelsmes organismos. Tas ir, šeit mēs runājam par komponentiem, kas ir obligāti. Tie ir ārkārtīgi dažādi, un starp šādām vielām un parastajiem proteīniem nav skaidras robežas. Ja mēs runājam par šādu vielu daudzveidību, tad jāņem vērā, ka tad, kad tās veidojas, šajā procesā tiek iesaistītas vismaz 20 protenogēna tipa aminoskābes, un, ja runājam par izomēru skaitu, tad tās var būt nenoteikts.

Tāpēc proteīna tipa molekulām ir tik daudz iespēju, kas ir gandrīz neierobežotas, ja runa ir par to daudzfunkcionalitāti. Tātad, ir skaidrs, kāpēc olbaltumvielas tiek sauktas par galvenajām no visām dzīvajām būtnēm uz Zemes. Olbaltumvielas tiek sauktas arī par vienu no sarežģītākajām vielām, ko daba jebkad veidojusi, turklāt tās ir ļoti unikālas. Tāpat kā olbaltumvielas, arī olbaltumvielas veicina dzīvo organismu aktīvu attīstību.

Lai būtu pēc iespējas precīzāk, mēs runājam par vielām, kas ir biopolimēri, kuru pamatā ir aminoskābes, kas satur vismaz simts aminoskābju tipa atlikumus. Turklāt šeit ir arī dalījums - ir vielas, kas pieder pie mazmolekulārās grupas, tajās ir tikai daži desmiti aminoskābju atlikumu, ir arī vielas, kas pieder pie lielmolekulārajām grupām, tajās ir ievērojami vairāk šādu atlieku. Polipeptīds ir viela, kas patiešām izceļas ar lielu tās struktūras un organizācijas daudzveidību.

Polipeptīdu grupas

Visas šīs vielas parasti iedala divās grupās, ņemot vērā to struktūras iezīmes, kas tieši ietekmē to funkcionalitāti:

• Pirmajā grupā ietilpst vielas, kas atšķiras ar tipisku olbaltumvielu struktūru, tas ir, tajā ietilpst lineāra ķēde un pašas aminoskābes. Tie ir sastopami visos dzīvajos organismos, un šeit vislielāko interesi rada vielas ar paaugstinātu hormonālo aktivitāti.
• Kas attiecas uz otro grupu, tad šeit ir tie savienojumi, kuru struktūrā nav olbaltumvielām raksturīgākās iezīmes.

Kas ir polipeptīdu ķēde

Polipeptīdu ķēde ir proteīna struktūra, kas ietver aminoskābes, kuras visas ir cieši saistītas ar peptīdu tipa savienojumiem. Ja mēs runājam par primāro struktūru, tad mēs runājam par proteīna tipa molekulas vienkāršāko struktūras līmeni. Šo organizatorisko formu raksturo paaugstināta stabilitāte.

Kad šūnās sāk veidoties peptīdu saites, pirmais, kas aktivizējas, ir vienas aminoskābes karboksilgrupa, un tikai tad sākas aktīvā saite ar citu līdzīgu grupu. Tas ir, polipeptīdu ķēdēm ir raksturīgi pastāvīgi mainīgi šādu saišu fragmenti. Ir vairāki specifiski faktori, kas būtiski ietekmē primārā tipa struktūras formu, taču to ietekme neaprobežojas ar to. Aktīvi tiek ietekmētas tādas šādas ķēdes organizācijas, kurām ir visaugstākais līmenis.

Ja mēs runājam par šīs organizatoriskās formas iezīmēm, tās ir šādas:

• notiek regulāra konstrukciju maiņa, kas pieder pie cietā tipa;
• Ir jomas, kurām ir relatīva mobilitāte, tām ir iespēja rotēt ap saitēm. Tieši šāda veida pazīmes ietekmē to, kā polipeptīdu ķēde iekļaujas telpā. Turklāt ar peptīdu ķēdēm daudzu faktoru ietekmē var rasties dažāda veida organizatoriskas problēmas. Var būt kādas struktūras atdalīšanās, kad peptīdi veidojas atsevišķā grupā un tiek atdalīti no vienas ķēdes.

Olbaltumvielu sekundārā struktūra

Šeit mēs runājam par ķēdes ieklāšanas variantu tādā veidā, ka sakārtota struktūra kļūst iespējama, pateicoties ūdeņraža saitēm starp vienas ķēdes peptīdu grupām ar tām pašām citas ķēdes grupām. Ja ņemam vērā šādas struktūras konfigurāciju, tā var būt:

1. Spirālveida veids, šis nosaukums cēlies no tās unikālās formas.
2. Slāņains locījuma veids.

Ja mēs runājam par spirālveida grupu, tad šī ir proteīna struktūra, kas veidojas spirāles formā, kas veidojas, nepārsniedzot vienu polipeptīda tipa ķēdi. Ja mēs runājam par izskatu, tas daudzējādā ziņā ir līdzīgs parastajai elektriskajai spirālei, kas atrodas flīzēs, kas darbojas ar elektrību.

Runājot par slāņveida kroku struktūru, šeit ķēde izceļas ar izliektu konfigurāciju, un tā tiek veidota, pamatojoties uz ūdeņraža tipa saitēm, un šeit viss ir ierobežots līdz noteiktas ķēdes vienas sadaļas robežām.

Kas ir polipeptīds

Polipeptīds ir ķīmiska viela, kas sastāv no garas aminoskābju ķēdes, kas savienotas ar peptīdu saitēm. Polipeptīdi ir olbaltumvielas.

Uzzīmējiet poliptīdu, izmantojot desmit dažādas aminoskābes

Fen — Ser — Ocher — Ley — Tre — Asn — Ala — Glu — Arg — Val

Kāpēc ģenētiskais kods ir deģenerēts?

Ģenētiskais kods ir deģenerēts, t.i. Lielāko daļu aminoskābju kodē vairāk nekā viens kodons. Piemēram, fenilalanīnu (Phe) kodē divi kodoni -UUU un UUC. Kodonus, kas norāda vienu un to pašu aminoskābi, sauc par sinonīmu kodoniem. Koda deģenerācija parasti izpaužas faktā, ka kodoniem, kas definē vienu un to pašu aminoskābi, pirmās divas bāzes ir fiksētas, bet trešo pozīciju var aizņemt viena no divām, trim vai četrām dažādām bāzēm. Jo īpaši kodoni ar vienu no diviem pirimidīniem (C vai U) trešajā pozīcijā vienmēr ir sinonīmi, savukārt kodoni ar vienu no diviem purīniem (A vai G) trešajā pozīcijā ir tikai dažkārt sinonīmi. Atšķirības visās trīs pozīcijās tiek novērotas tikai dažos gadījumos (piemēram, UCG un AGU kodē Ser).

Polipeptīdi, proteīni

Olbaltumvielu un polipeptīdu bioloģiskā loma

Polipeptīdi un olbaltumvielas ir dzīvā organisma galvenās vielas. “Dzīvība ir proteīna ķermeņu eksistences forma” (F. Engels). To loma vielmaiņā ir unikāla, tās veic visas metabolisma pamatfunkcijas:

1) Olbaltumvielas – audu plastmasas materiāls;

2) olbaltumvielas ir viens no trim organismam nepieciešamo uzturvielu veidiem;

3) Olbaltumvielu struktūras ir galvenās enzīmu sastāvā - bioķīmiskie katalizatori, vielmaiņas “dzinēji”;

4) Hormoni un vielas, kas regulē bioķīmisko transformāciju ceļus, galvenokārt ir polipeptīdi un proteīni. Audu receptori hormoniem, bioregulatoriem un zālēm arī ir olbaltumvielu struktūras.

Polipeptīdu un olbaltumvielu primārā struktūra

Polipeptīdi un proteīni - Tie ir polimēri, kas sastāv no aminoskābju atlikumiem, kas savienoti kopā ar peptīdu saitēm.

Parasti tiek uzskatīts, ka polipeptīdi ir polimēri, kas satur līdz pat 100 aminoskābju atlikumus, ir proteīni. Oligopeptīdi ir īpaši izteikti - līdz 10 aminoskābju atlikumiem.

Polipeptīdi un proteīni veidojas α-aminoskābju polikondensācijas rezultātā:

Polipeptīdu un proteīnu fizikāli ķīmiskās īpašības

Polipeptīdu un proteīnu molekulas satur jonu karboksilgrupas un aminogrupas, un, tāpat kā aminoskābes, vienmēr ir elektriskais lādiņš, kura zīme un lielums ir atkarīgs no šķīduma pH.

Visiem polipeptīdiem un proteīniem ir raksturīgs noteikts izoelektriskais punkts (pI) - pH vērtība, pie kuras molekulas kopējais lādiņš ir nulle.

Ja šķīduma pH zemāk izoelektriskais punkts (pH< pI), то молекула в целом имеет pozitīvs maksas.

Ja šķīduma pH augstāks izoelektriskais punkts (pH > pI), tad molekulai kopumā ir negatīvs maksas.

Ja karboksilgrupu un aminogrupu skaits molekulā ir vienāds, tad vielas izoelektriskais punkts atrodas neitrālā pH apgabalā (pI = 7). Šis neitrāla polipeptīdi.

Ja molekulā dominē karboksilgrupas, tad izoelektriskā

punkts atrodas skābā pH reģionā (pI< 7). Это skābs polipeptīdi.

Ja molekulā dominē aminogrupas, tad izoelektriskais punkts atrodas galvenajā pH reģionā (pI > 7). Šis pamata polipeptīdi.

Polipeptīdu šķīdība ūdenī ir atkarīga no to molekulmasas.

Oligopeptīdi un zemas molekulmasas polipeptīdi, tāpat kā aminoskābes, labi šķīst ūdenī.

Augstas molekulmasas proteīni veido koloidālus šķīdumus. To šķīdība ir atkarīga no pH (t.i., no molekulas lādiņa). Izoelektriskajā punktā olbaltumvielu šķīdība ir minimāla, un tas izgulsnējas. Paskābinot vai sārmainot, molekulas atkal tiek uzlādētas un nogulsnes izšķīst.

Olbaltumvielu un polipeptīdu telpiskā struktūra

Augstas molekulmasas polipeptīdiem un proteīniem papildus primārajai struktūrai ir augstāks telpiskās organizācijas līmenis - sekundārās, terciārās un kvartārās struktūras.

PEPTĪDU GRUPA

Sekundārā struktūra

1) α-spirāle

Peptīdu grupas struktūra nosaka polipeptīdu ķēdes telpisko struktūru.

L. Paulings (1950) ar aprēķiniem parādīja, ka α-polipeptīda ķēdei viena no visticamākajām struktūrām ir labās puses α-pirāle. To drīz eksperimentāli apstiprināja rentgena struktūras analīze:

Starp 1. aminoskābju atlikuma C=O un 5. aminoskābju atlikumu N-H veidojas ūdeņraža saites, kas ir vērstas gandrīz paralēli spirāles asij, kas satur spirāli kopā. Sānu radikāļi R atrodas gar spirāles perifēriju.

2) β-loksnes struktūra

Šāda veida sekundārajā struktūrā polipeptīdu ķēdes, kas izstieptas viena gar otru, veido viena ar otru ūdeņraža saites:

Daudziem proteīniem ir sekundāra struktūra ar mainīgiem α-spirāles un β-loksnes struktūras fragmentiem.

Terciārā struktūra

α-spirāle, būdama pietiekami izstiepta, noliecas un salocās bumbiņā. Tas notiek sānu radikāļu mijiedarbības rezultātā, kas atrodas diezgan tālu viens no otra. Veidojas globula:

Mijiedarbības veidi, kas veido terciāro struktūru

1) Ūdeņraža saites

2) Jonu mijiedarbība

3) Hidrofobā mijiedarbība

4) Disulfīda saites

Kvartāra struktūra

Kvartāra struktūra ir apakšvienību - globulu - kopums. To veido tādi paši mijiedarbības veidi kā terciārā struktūra:

Olbaltumvielu kvartārā struktūra Hemoglobīna kvartārā struktūra

Dažām sarežģītām olbaltumvielām ir kvartāra struktūra - hemoglobīns, daži fermenti utt.

LITERATŪRA:

Galvenā

1. Tyukavkina N.A., Zurabyan S.E., Beloborodov V.L. un citi - Organiskā ķīmija (speciālais kurss), 2. grāmata - Bustard, M., 2008, lpp. 207-227.

2. Tyukavkina N.A., Baukov Yu.I – Bioorganiskā ķīmija – DROFA, M., 2007, lpp. 314-315, 345-369.

Saskaņā ar peptīdu teoriju polipeptīdu ķēde tiek atzīta par proteīna molekulas struktūras pamatu. Šī ķēde ir veidota no vairākiem desmitiem un dažreiz simtiem aminoskābju atlikumu, kas saistīti ar peptīdu saitēm.

Pierādījums. Polipeptīdu sintēze.

Vāveres– augstas molekulārās slāpekli saturošas vielas, kas atrodamas šūnās, galvenokārt koloidālā stāvoklī, tas ir, stāvoklī, kam raksturīga ārkārtēja nestabilitāte, kuras sastāvs ir atkarīgs no barotnes īpašībām.

Mrproteīns ir atkarīgs no aminoskābju skaita molekulā.

Olbaltumvielas ir monomolekulārie savienojumi.

Citohroms C – 104 aminoskābju atlikumi, Mr konstante.

Aminoskābju saistīšana viena ar otru

Pirmais pieņēmums par olbaltumvielu struktūru 1888. gadā, ko Daniļevskis izdarīja ar sārmainiem CuSO 4 šķīdumiem, visi proteīni dod zili violetu krāsu. Līdzīgu reakciju dod peptoni - proteīnu sadalīšanās produkts ar protolītiskiem enzīmiem, līdzīgu reakciju dod biurets:, malonskābes diamīds: Ir līdzīgi savienojumi: C=O;N-H

Olbaltumvielās amīda saite, kas veidojas 1. aminoskābes karboksilgrupas un citas aminoskābes aminogrupas mijiedarbības rezultātā

un paši proteīni ir polipeptīdi

Visi centieni ir saistīti ar: aminogrupas aizsardzību un karboksilgrupas aktivizēšanu, lai tas, kas nepieciešams, reaģētu:

Tā ir Fišera polipeptīdu sintēze

2. Bergmana, Zīversa, Kērtiusa metode.

Zerwes aizsardzība: Cl-ogļskābes benzilesteris tiek izmantots aminogrupu aizsardzībai.

Curtius aktivizēšana:

Ir nepieciešams noņemt aizsardzību no 1. aminoskābes.

Robeža starp polipeptīdiem un olbaltumvielām tiek novilkta patvaļīgi. Proteīni ietver polipeptīdus, kuru molekulmasa ir 6 tūkstoši vai vairāk, un aminoskābju atlikumu skaits pārsniedz 50. Šis dalīšanas princips ir balstīts uz spēju veikt dialīzi caur dabīgām membrānām.

Olbaltumvielu molekula var sastāvēt no vienas vai vairākām polipeptīdu ķēdēm. Ķēdes var būt savienotas viena ar otru ar kovalentām vai nekovalentām saitēm. Olbaltumvielas, kas sastāv no divām vai vairākām polipeptīdu ķēdēm, kuras nav savstarpēji saistītas ar kovalentām saitēm, sauc par oligomēriem. Atsevišķās polipeptīdu ķēdes šādos proteīnos sauc par protomēriem; funkcionāli aktīvās proteīna daļas - apakšvienības.

2 Hemoglobīns

HEMOGLOBĪNS - galvenais. vāveres elpo. cikls, kas iesaistīts O2 pārnešanā no elpošanas orgāniem uz audiem, un pretējā virzienā - CO2. Satur sarkano asins šūnu. Cilvēka organismā ir 5-6 litri asiņu, kur ½ ~ 1/3 ir sarkanās asins šūnas, suspendētas asins plazmā, kas katru dienu tiek pārnestas.

Veidojas no retikulocītiem.

Hemoglobīns ir sarežģīts proteīns. Olbaltumvielu daļa ir globīns, neolbaltumvielu daļa ir hēms.

Globīns sastāv no 4 pāriem identiskām polipeptīdu ķēdēm (α-2, β-2). Viena ķēde no 146β aminoskābju atlikumiem, otra no 141α.

Gemm – aromātiska plakana struktūra, kas satur Fe, kuru no vienas puses savieno 6 koordinācijas saites ar globīnu, no otras ar hēma pirriāla gredzenu slāpekļa atomiem, 1 ar histidīna slāpekļa atomu, 1 ar skābekļa molekulu.

Oksihemoglobīns = hemoglobīns + O2. Koordinācijas saite ar skābekli, dzelzs valence nemainās (II). Nestabils. Šis savienojums veidojas skābekļa daļējā spiediena palielināšanās rezultātā plaušās. Šajā gadījumā mainās globīna terciārā struktūra. Tas kļūst ērti turēt rokās

Hemoglobīns – protonu un oglekļa dioksīda nesējs. O2 saistīšanos ar hemoglobīnu ietekmē vides pH un CO2 koncentrācija. CO 2 un H + pievienošana Hb samazina tā spēju saistīt O2. Perifērajos audos ar pH pazemināšanos un CO 2 koncentrācijas palielināšanos Hb afinitāte pret O 2 samazinās, jo saistās CO 2 un protoni. Plaušu kapilāros izdalās CO 2 un paaugstinās apkārtējās vides pH līmenis asinīs, līdz ar to palielinās Hb afinitāte pret O 2 (Bora efekts).

Protoni tiek pievienoti histidīna radikāļiem β ķēdes 146. pozīcijā un citiem histidīniem α ķēdē. CO 2 pievienojas katras polipeptīdu ķēdes α-amino gredzenu grupai, var saistīt mazas molekulas CN un CO. Tas saistās ar oglekļa monoksīdu (II) vieglāk nekā ar skābekli un veidojas karboksihemoglobīns. Dažu indīgu oksidētāju (tulkojumā Fe 2+ →Fe 3+) ietekmē notiek Hb oksidēšanās par methemoglobīnu. Asins krāsa mainās uz brūnu, nepanes O2, kad tas paaugstinās, tiek novērots elpas trūkums, viegls nogurums, stipras galvassāpes, vemšana, samaņas zudums, palielinātas aknas un pelēcīgi zils krāsojums. gļotādām un ādai. Oksidētāji: nitro savienojumi, org. nitro savienojums, amino savienojums (anilīns, aminofenoli, aminohidrozīns un to atvasinājumi: pulēšana, krāsas), hlorāti, naftalīns, fenoni. Redox krāsas: metilēns, zils.

Ārstēšana . Antidotu - reducētāju: glikozes, sulhidrilsavienojumu ieviešana. (β – merkaptoetilalanīns, skābekļa kompresija (skābekļa spilvens)).

Tas var būt iedzimts stāvoklis. Rodas, ja vienā no globīna α ķēdēm 58. pozīcijā histidīna vietā ir tirozīns. Tirozīns veicina kovalentās saites veidošanos, nevis koordinātu, un Fe 3+ oksidācijas stāvoklis ir fiksēts

Cilvēkiem ir ~ 150 veidu mutantu hemoglobīnu. Anomālija rodas 1 no 10 000 cilvēkiem.

Sirpjveida šūnu anēmija. Šī ir iedzimta slimība, fizisko aktivitāšu ietekmē sirdī rodas elpas trūkums, taksikardija, .... Hb saturs asinīs samazinās. Rodas saistītas slimības (nieres, sirds, aknas). Sarkanās asins šūnas sirpju formā. Tie kļūst trausli un ātri neizdodas, aizsērējot kapilārus. Nodots bērniem. Ja slims tikai 1 no vecākiem, bērns ir nēsātājs (1%), un, ja homozigots, tad 50% sarkano asins šūnu. Starp afrikāņiem 20% ir pārvadātāji.

Afrikāņu endēmiskā slimība ir malārija, vīrusam ērtas ir tikai apaļās => izmira galvenā populācija. 8% melnādaino populācijas ir gēna nesēji. β-ķēdē 6. pozīcijā glutamīnskābes (polārā grupa) vietā ir valīns (nepolārā grupa). Valīns ir lipīga zona, kurai ir piestiprinātas citas lipīgās vietas → sarkano asins šūnu deformācija.